استكشف روعة إنتئين

الإنتئين هو جزء من البروتين لديه القدرة على إزالة نفسه والانضمام مرة أخرى للأجزاء الباقية (الإكستينات) برابطة ببتيد. كما تمت تسمية الإنتئينات بإنترونات البروتين أيضاً.

تحتوي معظم الإنتئينات على نطاق الإندونكلياز الذي يلعب دوراً في تكاثر الإنتئين. وفي الواقع فإن كثيراً من الجينات لديها قطع غير مترابطة بشفرة إنتئينية متواجدة في مواضع متباينة. ولأجل ذلك وغيرها من الأسباب، يسمى الإنتئين أحياناً أو بشكل أدق قِطع الجين الرامزة للإنتئين بالعناصر الجينية الأنانية، لكنه من الأدق تسميتها بالطفيلية. ويكمن الفرق في أن الجينات الأنانية أنانية بقدر تنافسها مع الجينات الأخرى أو الأليلات ولكنها تؤدي وظيفة، بينما تعد الجينات الطفيلية عديمة الفائدة.

يحدث تظفير البروتين بواسطة الإنتئين (بالإنجليزية: Intein-mediated protein splicing) بعد أن يُترجَم مرسال الحمض الريبي النووي (الرنا المرسال) إلى بروتين. ويحتوي هذا البروتين الطليعي على ثلاث قطع، إكستين إن متبوعاً بالإنتئين متبوعاً بإكستين سي. وبعد أن تتم عملية التظفير، يسمى الناتج بالإكستين أيضاً.

تم اكتشاف أول إنتئين في 1988 من خلال مقارنة التسلسل بين فطر النوروسبورا وأتبيز الجزر الفجوي (الذي لا يحوي إنتئين) والجين المتناظر في الخميرة (المحتوي على إنتئين) الذي وُصف في البداية بأنه ناقل مفترض لأيون الكالسيوم. وفي 1990 برهن هيراتا وغيره بأن التسلسل الزائد في جين الخميرة استحال إلى رنا مرسال وأزال نفسه من البروتين المضيف بعدما تمت عملية الترجمة فقط. منذ ذلك الحين تم العثور على الإنتئين في جميع مجالات الحياة الثلاثة (الخلايا حقيقة النواة والبكتريا والعتائق) وفي الفيروسات أيضاً. وتم استعراض المعارف بشأن الحالة التطورية للإنتئينات والعناصر المرتبطة بها في جوجارتن وهيلاريو عام 2006. وتعتبر آلية أثر التظفير تماثلاً طبيعي الحدوث لتقنية البروتينات ذات الحجم المتوسط المُولدة كيميائياً والمسماة بالربط الكيميائي الطبيعي والتي تم تطويرها في نفس الوقت الذي تم فيه اكتشاف الإنتئينات.